Combien de liaisons peptidiques cis sont présentes dans ce peptide ?

Soit le peptide de séquence :

MPHVPODTHIMA

Autour de combien de liaisons covalentes la chaîne principale de ce peptide peut-elle effectuer facilement des torsions ?

Pour résoudre l'exercice et répondre aux questions vous pourrez consulter le tableau (enzymes protéolytiques) et la figure (spectres d'absorption) qui se trouvent tout en bas.

On analyse un peptide P afin d'en déterminer la séquence.

1. On observe que le peptide P absorbe la lumière UV à une longueur d'onde de 280 nm.
2. Le peptide P soumis à l'action de la thermolysine ne subit aucune fragmentation.
3. Un échantillon de peptide P est traité avec une carboxypeptidase. Les produits qui se forment sont : une molécule Ser et un di-peptide.
4. Un échantillon de peptide P est soumis à hydrolyse acide totale à chaud (HCl 6M, 110°C, 24 h). Les produits qui se forment sont :
      1 Asp
      1 Ser
5. Le petide P, soumis à une électrophorèse sur gel à pH 7, migre vers le pôle positif.

Répondre aux questions :

1. Quel est le résidu en position Nter ?
   (utiliser le code d'une lettre ; ex. : H, et non pas His}

2.  Quel est la longueur du peptide P ?
   2

   3

   4

   5

   6

   7

   8

   9

   10
   résidus

3. Y a-t-il des triptophanes dans la séquence de P ? Combien ?
   0

   1

   2

   3

4. Quelle est la séquence du peptide ?
   N_ter––C_ter
   (utiliser les codes d'une lettre, sans espaces}

Répondre aux trois questions (a, b, c) ci-dessous.

Ce composé est soumis à un traitement acide (HCl 6M) à chaud (T=110 °C). Dans ces conditions, tous les groupes amides sont hydrolysés au bout de 24 h.

1. Combien de produits se forment suite à l’hydrolyse d’une molécule de ce composé ?
   1

   2

   3

   4

   5

   6

   7

   8

   9

   10
2. Combien de ces produits sont des acides aminés ?
   0

   1

   2

   3

   4

   5

   6

   7

   8

   9

   10

Les masses molaires de trois parmi les produits formés sont indiquées ci-dessous :

• 127,14 g/mol   formule moléculaire : 
•  17,03 g/mol   formule moléculaire :
• 115,13 g/mol   formule moléculaire :

(remarque : les masses molaires sont celles des formes moléculaires où tous les groupes ionisables sont neutres)

1. Écrire (ci-dessus) la formule moléculaire de chacun de ces produits. Pour que votre réponse soit valide :
• n’utilisez pas d’espaces.
  Ex. :  "C2 H6 O" (invalide)  ; "C2H6O" (valide)
• écrivez des formules moléculaires, n’écrivez pas de formules de structure (ni développés ni semi-développées).
  Ex. : "CH3CH2OH"  (invalide) ; "C2H6O" (valide)

Un

laboratoire de recherche réalise la synthèse chimique d'un peptide à

partir de tryptophane et de trois autres acides aminés non protéinogènes

(qu'on indiquera par les symboles X

Le tétrapeptide de séquence X₁X₂X₃

W

est ainsi obtenu, purifié et stocké dans 212.0 mL de solution aqueuse à pH 7.

L'absorbance du produit (mesurée à 280 nm dans une cuvette

d'épaisseur 1 cm) est égale à 0.257.

Combien de tétrapeptide a été obtenu ?

 mg

On donne les masses molaires des acides aminés (isolés) ainsi que leurs coefficients d'extinction molaire à 280 nm :

X

En effectuant l'analyse de la composition d'une protéine, on découvre la présence, entre autres, de ces quatre acides aminés.

La figure montre la structure de la protéine PFPI de Pyrococcus furiosus. Il s'agit d'une enzyme non membranaire de la famille des protéases. La protéine est constituée d'une seule chaîne polypeptidique.

La stabilité de la forme repliée de cette protéine est assurée :

Soit le peptide de séquence :

AFGSSGELCTVOFENHDFQ

Combien de groupes chimiques qui portent des électrons conjugués contient cette molécule lorsqu'elle se trouve à pH 7 ?

Munissez-vous de papier et stylo.

Soit le tri-peptide de séquence NVW.

Combien d'atomes accepteurs de liaisons hydrogène sont présents au total sur la molécule si tous ses groupements chimiques ionisables se trouvent dans leur forme neutre ?

histidine (chaîne latérale)

Quels atomes sont de potentiels donneurs de liaisons hydrogène ?