BIOLOGÍA Y BIOQUÍMICA (Grupo 621)
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Una muestra de 100 ml de leche conteniendo dos poblaciones bacterianas: ( , se somete a un proceso de pasteurización alta (72 °C, 15 s), tras el cual sobreviven 100 bacterias de la población ( ). La muestra de leche se deja a 25 °C durante 48 h. Calcule el número de bacterias totales en 1 mL de leche tras las 48 horas de incubación Supóngase que no hay fase de latencia y que no hay interferencia entre las dos bacterias en su crecimiento. Considérese que la fase estacionaria empieza a las 50 h de iniciado el cultivo. (
Una muestra de 100 ml de leche conteniendo dos poblaciones bacterianas: ( , se somete a un proceso de pasteurización alta (72 °C, 15 s), tras el cual sobreviven 100 bacterias de la población ( ). La muestra de leche se deja a 25 °C durante 48 h. tras las 48 horas de incubación si el tiempo de generación es de 80 min uponemos que no hay fase de latencia y que no hay interferencia entre las dos bacterias en su crecimiento. Consideresé que la fase estacionaria empieza a las 50 h de iniciado el cultivo. (
Una muestra de 100 ml de leche conteniendo dos poblaciones bacterianas: ( , se somete a un proceso de pasteurización alta (72 °C, 15 s), tras el cual sobreviven 100 bacterias de la población . La muestra de leche se deja a 25 °C durante 48 h. Calcule el tiempo de generación de a 25 °C si después de las 48 horas tenemos 10 . Suponemos que no hay fase de latencia y que no hay interferencia entre las dos bacterias en su crecimiento. Consideresé que la fase estacionaria empieza a las 50 h de iniciado el cultivo.
Al ensayar un enzima frente a un sustrato específico en presencia o ausencia de un inhibidor, se obtienen los siguientes resultados:
[S] (mM)
|
V (µmol x min-1 ) [I]=0
|
V (µmol x min-1 ) [I]= 10
|
0.1
|
3.6
|
2.9
|
0.4
|
11.4
|
6.7
|
1
|
20
|
8.8
|
4
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32
|
10.6
|
10
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36.4
|
11.1
|
Determine el tipo de inhibición.
Calcule el valor de K
Calcule el valor de Ki para el inhibidor
Calcule la [I] necesaria para inhibir un 50% la reacción, cuando la concentración de sustrato es 0.2 mM.
Determine la [S] a la que una concentración de inhibidor 0.4 mM da lugar a una velocidad inicial de la reacción del 25% de la observada en ausencia de inhibidor.
Seleccione en el menú el reactivo más adecuado para realizar cada una de las funciones indicadas.
Si una muestra de una proteína, que en una SDS-PAGE (con solos SDS) da lugar a una sola banda de 120 kD, la sometemos a la acción del 2-mercaptoetanol antes de la electroforesis con SDS dando entonces una sola banda, pero de 40 kD ¿qué nos diría esto respecto a la estructura de la proteína? Elija una opción de entre las siguientes:
Un antibiótico polipeptídico de forma complejos con iones metálicos, inhibiendo el transporte iónico a través de las membranas, y en consecuencia mata a ciertas especies bacterianas. En el análisis de la estructura se encuentra que:
a) La hidrólisis ácida completa del péptido seguida del análisis de aminoácidos dio cantidades equimoleculares de Leu, Pro, Orn, Val y Phe.
b) La medida del PM dio 1100 D aproximadamente.
c) No se hidrolizó con carboxipeptidasa.
d) El tratamiento del péptido con fluorodinitrobenceno seguido de hidrólisis completa y cromatografía no generó ningún derivado dinitrofenilado en el amino en alfa.
e) La hidrólisis parcial del péptido seguida de separación cromatográfica y secuenciación generó los siguientes péptidos:
Leu-Phe
Phe-Pro
Val-Orn-Leu
Orn-Leu
Phe-Pro-Val
Val-Orn
Pro-Val-Orn
¿Cuál será la estructura primaria del péptido indicada en el código de una letra?
Consideresé un PM medio de cada residuo de 110 D
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