No están involucradas en la contracción del músculo esquelético.

Presentan especificidad de destino gracias a la presencia de proteínas Rab y SNARE.

Pueden formarse en cualquier región de la membrana donadora.

Permiten la distribución de proteínas desde el citosol a la mitocondria.

Pierden su cubierta proteica al fusionarse con la membrana receptora.

Muy numerosos en el citosol de fagocitos.

Con un lumen caracterizado por presentar un pH básico, entorno a 5.0.

Que, de forma rutinaria, exocitan material indigerible fuera de la célula.

Que, mediante la activación del mecanismo de autofagia, degradan material endógeno al fusionarse con el endosoma tardío.

Encargados de la degradación de material captado del medio extracelular, pero no de material endógeno celular.

La degradación mediante el sistema ERAD, que implica el marcaje con ubiquitina de la proteína a degradar. 

La degradación mediada en el citosol por el proteasoma.

La degradación mediada por el endosoma temprano.

La activación del proceso de fagocitosis.

La activación del mecanismo ERLAD, sistema de destrucción de material mediado por los lisosomas.

No participa en la síntesis de proteínas pertenecientes a la membrana plasmática.

Permite que las proteínas citosólicas se sinteticen por completo en ribosomas libres del citosol.

Hace posible que las proteínas mitocondriales se transporten en vesículas desde el complejo de Golgi a la mitocondria.

Solo está presente en proteínas nucleares, es el NLS.

Permite que las proteínas pertenicentes a la matriz o espacio extracelular finalicen su síntesis en ribosomas asociados al retículo endoplasmático.

Fagocitosis.

Autofagia.

Endocitosis.

Exocitosis.

Apoptosis.

Presentan una composición lipídica asimétrica entre la monocapa interna y la externa.

Presentan, todas ellas, grandes cantidades de colesterol.

Presentan una fluidez independiente del grado de saturación de los fosfolípidos que presentan.

No permiten el paso de moléculas. 

Están constituidas por una bicapa lipídica con predominancia de glicolípidos.

Que se activa en situaciones de estrés celular por acumulación de proteínas defectuosas.

Que destruye el complejo de Golgi en respuesta a una deficiencia de glicosidasas.

Que supone un incremento en la velocidad de traducción proteica.

Que permite la degradación de agregados proteicos previamente ubiquitinados.

Que no implica a la chaperona BiP.

El propio aparato de Golgi, endosomas, lisosomas y membrana plasmática.

El retículo endoplasmático, el sistema endolisosomal, la membrana plasmática, la matriz extracelular y el propio aparato de Golgi.

Cualquiera excepto el citosol y el núcleo.

El propio aparato de Golgi y la membrana plasmática.

El sistema endolisosomal, la membrana plasmática, la matriz extracelular y el propio aparato de Golgi.

Un canal específico para la glucosa.

Un transportador uniporte específico para la glucosa.

Una bomba que hidroliza ATP.

Un transportador que permite el paso en contra de gradiente de sodio y de glucosa.

La presencia del transportador GLUT que, en el caso de las células del epitelio intestinal, se localiza en el dominio apical.

Gasta energía procedente de la hidrólisis de ATP.

Está mediado por bombas, involucradas en mantener los gradientes electroquímicos de la célula.

Requiere la ayuda de proteínas de transporte, bien transportadores, o bien canales.

Se realiza en contra de gradiente de concentración del soluto o solutos a transportar.

Permite el paso simultáneo de dos o más solutos.